|
¿QUÉ SON LAS PROTEINAS?
Las proteínas son
macromoléculas formadas por cadenas lineales de
aminoácidos.
El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que
significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que
pueden tomar.
Las proteínas son
compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células
vivas: en la sangre, en la
leche,
en los
huevos y en toda clase de semillas y
pólenes.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos
tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se
encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno,
hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en
algunas fósforo y hierro.
Las proteínas constituyen
alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso
biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de
sustancias.
ÍNDICE
Funciones
Características
Estructura
Propiedades de las proteínas
Desnaturalización de proteínas
Reacciones de reconocimiento
Clasificación
Fuentes de
proteínas
Calidad
proteica
Deficiencia de proteínas
Exceso de consumo de proteínas
Análisis de proteínas en alimentos
Digestión de proteínas
Documentación y referencias
Funciones
Las proteínas desempeñan un
papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más
versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre las que destacan:
-
estructural (colágeno
y queratina)
-
reguladora (insulina y
hormona del crecimiento)
-
transportadora
(hemoglobina)
-
defensiva (anticuerpos)
-
enzimática
-
contráctil (actina y
miosina)
Las funciones principales
de las proteínas son:
-
Ser esenciales para el
crecimiento. Las
grasas
y
carbohidratos no las pueden sustituir, por no
contener nitrógeno.
-
Proporcionan los
aminoácidos
esenciales fundamentales para la síntesis tisular.
-
Son materia prima para la
formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas,
hemoglobina,
vitaminas y enzimas.
-
Funcionan como
amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como
el plasma.
-
Actúan como catalizadores
biológicos acelerando la velocidad de las reacciones químicas del
metabolismo. Son las enzimas.
-
Actúan como transporte de
gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina).
-
Actúan como defensa, los
anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o
agentes extraños.
-
Permiten el movimiento
celular a través de la miosina y actina (proteínas contráctiles
musculares).
-
Resistencia. El colágeno es
la principal proteína integrante de los tejidos de sostén.
Las proteínas determinan la
forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos
vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de
ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones,
etc...Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por
unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a
otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor.
Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los
anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN,
las hormonas a sus receptores específicos, etc...
Las proteínas de todo ser
vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción
de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir,
la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una
célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan
dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican.
Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto
de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es
denominado proteoma.
Las proteínas ocupan un
lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los
seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos
dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas.
Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de
las funciones que desempeñan. Son proteínas
casi todas las enzimas,
catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la
sangre;
los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra
infecciones o agentes extraños;
os receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada;
la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del
músculo durante la contracción;
el
colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de
sostén.
Algunas proteínas
constituyen estructuras celulares:
Ciertas glicoproteínas
forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte
de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
Otras proteínas confieren
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El
colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
Cosmeticos contra el envejecimiento de la piel
Las arañas y los gusanos de
seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos
de seda, respectivamente.
Las proteínas con función
enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Algunas hormonas son de
naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los
niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis
como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
Algunas proteínas regulan
la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como
la ciclina).
Algunas mantienen el
equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio interno.
Las inmunoglobulinas actúan
como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el
fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para
evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto
germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas
bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son
proteínas fabricadas con funciones defensivas.
La hemoglobina transporta
oxígeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta
oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta
oxígeno en los músculos.
Las
lipoproteínas
transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan
electrones.
La actina y la miosina
constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
La dineina está relacionada
con el movimiento de cilios y flagelos.
La ovoalbúmina de la
clara de huevo, la gliadina del grano de
trigo y la hordeína
de la
cebada, constituyen la reserva de
aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
La lactoalbúmina de la
leche.
Características
Las proteínas son
macromoléculas; son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran
número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido
a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente
adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características
que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.
Por hidrólisis, las
moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos relativamente
simples, de masa pequeña, que son las unidades fundamentales
constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los
aminoácidos,
de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí
mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos
aminoácidos pueden
participar en la formación de la gran molécula polimérica de una
proteína.
Todas las proteínas tienen
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también
azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el
contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa
total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de
N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína
existente en una muestra a partir de la medición de nitrógeno de la
misma.
La síntesis proteica es un
proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la
información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas
cadenas de
aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo
(-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de
aminoácido
adyacentes. La secuencia de
aminoácidos
en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante
el código genético. Aunque este código genético especifica los 20
aminoácidos
"estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina,
los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en
la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional
en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas
también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a
menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
Estructura
Es la manera como se
organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una
disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se
cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la
conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La
función depende de la conformación y ésta viene determinada por la
secuencia de
aminoácidos.
Para el estudio de la
estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto no siempre está presente.
Estructura primaria.
Estructura secundaria.
La estructura primaria
es la secuencia de
aminoácidos
de la proteína. Nos indica qué
aminoácidos
componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos
se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de
la forma que ésta adopte.
La estructura secundaria
es la disposición de la secuencia de
aminoácidos
en el espacio. Los
aminoácidos,
a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de
estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
Esta estructura se forma al
enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se
debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido
y el -NH- del cuarto
aminoácido que
le sigue.
la conformación beta
En esta disposición los
aminoácidos
no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la seda o fibroína.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.
A partir del nivel de
dominio sólo las hay globulares.
La estructura terciaria
informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular.
En definitiva, es la
estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto
la terciaria.
Esta conformación globular
facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte,
enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular
se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los
aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre
los radicales de
aminoácidos
que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.
Estructura cuaternaria:
esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles (no
covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros
varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o
muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades proteícas.
Propiedades de las
proteínas
Solubilidad: Se
mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes.
Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Las proteínas son solubles
en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es
debida a los radicales (-R) libres de los
aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de
agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una
capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda
unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización).
Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de
los seres vivos.
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la
electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se
trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y
viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que
está determinada por su estructura primaria.
Es una de las propiedades
más características y se refiere a que cada una de las especies de seres
vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de
otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias
proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los
glúcidos y
lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad
proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las
múltiples combinaciones entre los
aminoácidos,
lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las
proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o
no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos;
etc. o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando
electrones).
Las proteínas tienen un
comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o
una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.
Desnaturalización de
proteínas
La desnaturalización de una
proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus
estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente
la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos
lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e
insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína
pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones
en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc. El
efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos
solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las
proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50
y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de
los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede
ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
Si en una disolución de
proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración,
agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad
de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su
precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la
conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación
filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre
completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse
entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus
propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo.
Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la
actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.
Esta variación de la
conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no
afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales,
puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación
primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Ejemplos de
desnaturalización son la
leche
cortada como consecuencia de la desnaturalización de la
caseína,
la precipitación de la
clara de huevo al desnaturalizarse la
ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del
cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.
Reacciones de
reconocimiento
Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está
formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este
reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de
un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares
de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los
enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.
Reacción de Millon
Reconoce residuos
fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las
proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del
reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al
calentar.
Reacción
xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos,
o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las
cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos.
La estabilidad de una
proteína es una medida de la energía que diferencia al estado nativo de
otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad
termodinámica cuando podamos hacer la diferencia de energía entre el
estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere
reversibilidad en el proceso de desnaturalización. Y hablaremos de
estabilidad cinética cuando, dado que la proteína desnaturaliza
irreversiblemente, sólo podemos diferenciar energéticamente la proteína
nativa del estado de transición (el estado limitante en el proceso de
desnaturalización) que da lugar al estado final. En el caso de las
proteínas reversibles, también se puede hablar de estabilidad cinética,
puesto que el proceso de desnaturalización también presenta un estado
limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas proteínas
reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, si bien es un tema
aún controvertido en la bibliografía científica.
La determinación de la
estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de
ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la
calorimetría (normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial de
barrido). En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una
disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la
temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado
desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de
calor.
El resto de técnicas miden
propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en
el estado desplegado. Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de
triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico,
espectroscopia infrarroja, resonancia magnética nuclear,... Una vez
hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la
desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades:
Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de
temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como urea,
cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio,
alcoholes,...). Estas últimas relacionan la concentración del agente
utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una de las
últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la
microscopía de fuerza atómica. Esta técnica es cualitativamente distinta
de las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con
moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del
trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por
un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
La importancia del estudio
de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y
biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson
están relacionadas con la formación de amiloides (polímeros de proteínas
desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podría
encontrarse en el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las formas
amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro
lado, cada vez más proteínas van siendo utilizadas como fármacos.
Resulta obvio que los fármacos deben presentar una estabilidad que les
dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida
limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.
En cuanto a la importancia
en las aplicaciones biotecnológicas radica en que pese a su extrema
eficacia catalítica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas
proteínas de potencial interés apenas mantienen su configuración nativa
y funcional por unas horas).
Clasificación
Las proteínas están
formadas por todos o algunos de los veinte
aminoácidos existentes y se
clasifican según la forma, la composición o la función que desarrollen.
Existen dos clases de
proteínas que difieren en sus conformaciones características: "proteínas
fibrosas" y "proteínas globulares". Se entiende como conformación, la
orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de
una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de éstos
sobre los ejes de sus enlaces.
Las proteínas fibrosas se
constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta
alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que
se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una
"macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la
a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formación de
láminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.
Las proteínas fibrosas
poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes
estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones
salinas diliudas y en general más resistentes a los factores que las
desnaturalizan.
Las proteínas globulares
son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si
mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El
resultado es una macro-estructura de tipo esférico.
La mayoría de estas
proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de
transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de
las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.
Fibrosas: presentan
cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son
insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas
son queratina,
colágeno y fibrina.
Globulares: se
caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas
globulares.
Mixtas: posee una
parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte
globular (en los extremos).
Según su composición pueden
clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas". Las
"simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen
únicamente
aminoácidos,
mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al
hidrolizarse producen también, además de los
aminoácidos,
otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no proteica de una
proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas
conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos
prostéticos.
Simples: su
hidrólisis sólo produce
aminoácidos.
Ejemplos de estas son la insulina y el
colágeno (globulares y fibrosas).
Conjugadas o
heteroproteínas: su hidrólisis produce
aminoácidos
y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.
Albúminas y globulinas:
Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.: lactoalbumina
de la
leche).
Glutelinas y prolaninas:
Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en
cereales fundamentalmente el
trigo.
El
gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con
agua.
Albuminoides: Son
insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el
colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo.
Proteínas conjugadas:
Son las que contienen partes no proteicas. Ej.: nucleoproteínas.
Proteínas derivadas:
Son producto de la hidrólisis.
La diversidad en las
funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más extensas que
se pueda atribuir a una familia de biomoléculas.
Enzimas: Son
proteínas cuya función es la "catálisis de las reacciones bioquímicas".
Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la
participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder
catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de
una reacción, al menos un millón de veces.
Las enzimas pertenecen al
grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas
conjugadas.
Proteínas de transporte:
Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas
específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una
porción del gas carbónico desde y hacia los pulmones, respectivamente.
En la membrana mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que
transportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de respiración
aeróbica.
Proteínas del movimiento
coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de proteínas
fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en
relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y
producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.
Proteínas estructurales
o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las
a-queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del
organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son
proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de identificar
sustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de
otros organismos.
Proteoreceptores:
Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de
los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los
bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Proteínas
represoras: son proteínas que participan en la regulación de
procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes
dentro del proceso de transmisión de la información genética en la
biosíntesis de otras moléculas.
Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de
proteínas incluyen carne,
huevos,
soja,
granos,
legumbres y productos lácteos tales como
queso o
yogurt.
Las fuentes animales de proteínas poseen los 20
aminoácidos.
Las fuentes vegetales son deficientes en
aminoácidos
y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de
las
legumbres típicamente carecen de cuatro
aminoácidos
incluyendo el
aminoácido esencial metionina, mientras los
granos
carecen de dos, tres o cuatro
aminoácidos
incluyendo el
aminoácido esencial lisina. Sin embargo, para aquellas personas que
tienen una dieta vegetariana, existe la opción de complementar la
ingesta de proteínas de productos vegetales con diferentes tipos de
aminoácidos
para contrarrestar la falta de algún
aminoacido
componente.
Calidad proteica
Las diferentes proteínas
tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano.
Muchos aumentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización
y retención de proteínas en humanos. Éstos incluyen valor biológico, NPU
(Net Protein Utilization) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected
Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER
(Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan cuales proteínas son
más eficientemente usadas por el organismo. En general, éstos
concluyeron que las proteínas animales que contiene todos los
aminoácidos esenciales (leche,
huevos,
carne) y la proteína de
soja o
soya
son las más valiosas para el organismo.
Deficiencia de proteínas
Deficiencia de proteínas en
el tercer mundo La deficiencia de proteína es una causa importante de
enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega
una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la
hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de
malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína
puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La
malnutrición proteico-calórica afecta 500 millones de personas y más de
10 millones anualmente. En casos severos el número de glóbulos
blancosdisminuye y la capacidad de los leucocitos de hacer frente a las
infecciones disminuye.
La deficiencia de proteínas
es rara en países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene
dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La
deficiencia de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en
personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores
quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes,
recuperándose de cirugía, traumas o enfermedades pueden tener déficit
proteico si no incrementan su consumo para soportar el incrementan en
sus necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína
consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los
aminoácidos esenciales.
Exceso de consumo de
proteínas
Como el organismo es
incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y
convertido en azúcares o
ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los
aminoácidos,
una manera de que éstos pueden ser utilizados como combustible, y el
nitrógeno se incorpora en forma de urea que es excretada por los riñones
que normalmente pueden soportar cualquier sobrecarga adicional pero si
existe enfermedad renal pueden producirse problemas. Una dieta rica en
carne puede contribuir a que se presenten niveles altos de
colesterol u otras enfermedades como la gota. Una dieta rica en
proteínas también puede sobrecargar los riñones.
El exceso en el consumo de
proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual
puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios
suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de
calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la
pérdida de calcio.
Algunos sospechan que el
consumo excesivo de proteínas está ligado a varios problemas:
Hiperreactividad del
sistema inmune.
Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos.
Pérdida de densidad ósea, la fragilidad de los huesos es debido a que el
calcio y la glutamina son filtrados de los huesos y el tejido muscular
para compensar el incremento en la ingesta de ácidos a partir de la
dieta. Este efecto no esta presente si el consumo de minerales alcalinos
(a partir de frutas y vegetales, los cereales son ácidos como las
proteínas, las
grasas son neutras) es alto.
En tales casos, el consumo
de proteínas es anabólico para el hueso. Muchos investigadores piensan
que un consumo excesivo de proteínas produce un incremento forzado en la
excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se piensa
que un consumo regular de calcio seré capaz de estabilizar, o inclusive
incrementar la captación de calcio por el intestino delgado, lo cual
sería más beneficioso mujeres mayores.
Las proteínas son
frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos
alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es
ligeramente diferente, algunas pueden desencadenar una respuesta a
partir del sistema inmune mientras otros permanecen perfectamente
seguros. Muchas personas son alérgicas a la
caseína,
la proteína en la
leche;
al
gluten, la proteína en el
trigo
y otros cereales;
a la proteína particular encontrada en el
cacahuete o
maní;
o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Es
extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a
más de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre
tipos de proteínas o
aminoácidos.
Análisis de proteínas en
alimentos
El clásico ensayo para
medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl.
Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra. El único
componente de la mayoría de los alimentos el cual contiene nitrógeno son
las proteínas (las
grasas, los
carbohidratos y la
fibra dietética no
contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un
factor dependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, la
cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas de
los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado
por 6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es
de aproximadamente 16%. El método de Kjeldahl es usado porque es el
método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por
varias agencias alimentarias alrededor del mundo.
Digestión de proteínas
La digestión de las
proteínas se inicia típicamente en el estómago cuando el pepsinógeno es
convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por
la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las
proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños y
éstos hasta
aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio
gastrointestinal. La tasa de absorción de los
aminoácidos
individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas; por
ejemplo la digeribilidad de muchos
aminoácidos
en humanos difiere entre la proteína de la
soja y
la proteína de la
leche
y entre proteínas de la
leche
individuales, como beta-lactoglobulina y
caseína.
Para las proteínas de la
leche,
aproximadamente el 50% de la proteína ingerida se absorbe en el estómago
o el yeyuno y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos
alcanzan el íleon.
Además de su rol en la
síntesis de proteínas, los
aminoácidos
también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las
proteínas, como los
carbohidratos, contienen 4 kilocalorías por gramo,
mientras que a los
lípidos contienen 9 kcal y los
alcoholes 7 kcal. Las
proteínas pueden ser convertidas en
carbohidratos a través de un proceso
llamado gluconeogénesis.
Síntesis de las proteínas
Las instrucciones para la
síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del núcleo. Sin
embargo el ADN no actúa directamente, sino que transcribe su mensaje al
ARNm que se encuentra en las células, una pequeña parte en el núcleo y,
alrededor del 90% en el citoplasma. La síntesis de las proteínas ocurre
como sigue:
El ADN del núcleo
transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una
banda complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado
sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros de la membrana
nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí será
leído y descifrado el código o mensaje codificado que trae del ADN del
núcleo.
El ARN de transferencia
selecciona un
aminoácido
específico y lo transporta al sitio donde se encuentra el ARN mensajero.
Allí engancha otros
aminoácidos
de acuerdo a la información codificada, y forma un polipéptido. Varias
cadenas de polipéptidos se unen y constituyen las proteínas. El ARNt
queda libre.
Indudablemente que estos
procesos de unión o combinación se hacen a través de los tripletes
nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Además los
ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual determina qué
aminoácidos
van a ser utilizados y su secuencia en la cadena de polipéptidos. El ARN
ribosómico, diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce,
interviene también en el acoplamiento de
aminoácidos
en la cadena proteica.
Las proteínas formadas se
desprenden del ribosoma y posteriormente serán utilizadas por las
células. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN
mensajero ya "leído" se libera del ribosoma y puede ser destruido por
las enzimas celulares o leído por uno o más ribosomas.
La síntesis de las
proteínas comienza por consiguiente en el núcleo, ya que allí el ADN
tiene la información, pero se efectúa en el citoplasma a nivel de los
ribosomas.
Transcripción del mensaje genético del ADN al ARN.
La biosíntesis de las
proteínas comienza cuando un cordón de ARNm, con la ayuda de ciertas
enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los cordones de la
hélice del ADN. (Las micrografías electrónicas indican que el ADN se
desenrolla un poco para permitir la síntesis del ARN).
El ARNm se forma a lo largo
del cordón del ADN de acuerdo con la misma regla del apareamiento de las
bases que regula la formación de un cordón de ADN, excepto en que en el
ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al mecanismo de copia, el
cordón del ARNm, cuando se ha completado lleva una transcripción fiel
del mensaje del ADN. Entonces el cordón de ARNm se traslada al
citoplasma en el cual se encuentran los
aminoácidos,
enzimas especiales, moléculas de ATP, ribosomas y moléculas de ARN de
transferencia.
Una vez en el citoplasma,
la molécula de ARN se une a un ribosoma. Cada tipo de ARNt engancha por
un extremo a un
aminoácido
particular y cada uno de estos enganches implica una enzima especial y
una molécula de ATP.
En el punto en el que la
molécula de ARNm toca al ribosoma, una molécula de ARNt, remolcando a su
aminoácido
particular, se sitúa en posición inicial.
A medida que el cordón de
ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma, se sitúa en su lugar la
siguiente molécula de ARNt con su
aminoácido.
En este punto, la primera molécula de ARNt se desengancha de la molécula
de ARNm. El ARN mensajero parece tener una vida mucho más breve, al
menos en Escherichia coli. La duración promedio de una molécula de ARNm
en E. Coli. es de dos minutos, aunque en otro tipo de células puede ser
más larga. Esto significa que en E. Coli. la producción continua de una
proteína requiere una producción constante de las moléculas de ARNm
apropiadas. De esta manera los cromosomas bacterianos mantienen un
control muy rígido de las actividades celulares, evitando la producción
de proteínas anormales que pudiera ocurrir por el posible desgaste de la
molécula de ARNm.
DOCUMENTACIÓN Y REFERENCIAS
-
http://www.aula21.net
-
http://www.monografias.com
-
http://www.nlm.nih.gov
-
http://www.um.es
-
http://es.wikipedia.org/
-
http://www.zonadiet.com/
-
Kerstetter, J. E.,
O'Brien, K. O., Caseria, D.M, Wall, D. E. & Insogna, K. L (2005) "The
impact of dietary protein on calcium absorption and kinetic measures
of bone turnover in women". J Clin Endocrinol Metab (2005) Vol 90,
p2631.
-
Rodríguez, Faride. La
estructura de las proteínas.
-
Jimeno, Antonio;
Ballesteros, Manuel; Ugedo, Luis. Biología. Fuenlabrada: Santillana,
1997. ISBN 978-84-294-8385-7
-
Gaudichon C, Bos C,
Morens C, Petzke KJ, Mariotti F, Everwand J, Benamouzig R, Dare S,
Tome D, Metges CC. (2002). Ileal losses of nitrogen and amino acids in
humans and their importance to the assessment of amino acid
requirements. Gastroenterology 123(1):50-9.
-
Mahe S, Roos N,
Benamouzig R, Davin L, Luengo C, Gagnon L, Gausseunrges N, Rautureau
J, Tome D. (1996). Gastrojejunal kinetics and the digestion of
15Nbeta-lactoglobulin and casein in humans: the influence of the
nature and quantity of the protein. Am J Clin Nutr 63(4):546-52.
-
Mahe S, Marteau P, Huneau
JF, Thuillier F, Tome D. (1994). Intestinal nitrogen and electrolyte
movements following fermented milk ingestion in man. Br J Nutr
71(2):169-80.
|
